Con la creciente acumulación de datos genéticos –lo que comprende genomas completos– y gracias a los avances en la tecnología de secuenciación del ADN, junto con el desarrollo de la bioinformática, en la actualidad se puede realizar genómica comparativa y cuantificar las diferencias entre dos o más secuencias de ADN de igual número de especies. Esto permite establecer relaciones de parentesco entre especies, con base en el grado de homología genética, la similitud de las secuencias en regiones codificantes y la presencia de segmentos altamente conservados en genes correspondientes. De esta manera, es posible cuantificar el tiempo transcurrido entre diferentes sucesos evolutivos, como el surgimiento de una nueva especie, una duplicación génica ancestral, y también es posible elucidar el orden cronológico en que se ramificaron diversos linajes.

Desafortunadamente, tales cálculos no han resultado sencillos, porque diversos estudios sobre las tasas de sustitución de nucleótidos en el ADN, o de aminoácidos en las proteínas, han arrojado resultados indicativos de que no todas las moléculas evolucionan a la misma velocidad como predecía la teoría neutralista de Kimura,³ en la cual se propone que la mayoría de las mutaciones que perduran son neutras; es decir, que no perjudican ni benefician al organismo en el cual se presentan.³ Uno de los ejemplos frecuentemente citados es el estudio de Di-ckerson,⁴ el cual compara tres proteínas y el número de sustituciones de aminoácidos en diferentes especies: el fibrinopéptido –proteína implicada en la coagulación sanguínea, cuya tasa de mutación se ha estimado en 8.3 X 10^-9–, la hemoglobina–involucrada en el transporte de oxígeno con una tasa de mutación de 1.2 X 10^-9–; y el citocromo c, esencial para el transporte de electrones en las mitocondrias, el cual mostró una tasa de mutación de 0.3 X 10^-9 (figura anexa).⁴

Una explicación sobre la diferencia en las tasas de mutación propone que las exigencias funcionales y estructurales de cada proteína varían, por lo que las presiones selectivas imponen un límite al número de sustituciones que cada proteína puede tolerar. En otras palabras, las proteínas que sufren menos sustituciones son aquellas en las que una alteración en su estructura aminoacídica sería sumamente crítica, mientras las que pueden tolerar más sustituciones son aquellas en las cuales una alteración en su estructura no sería tan crítica para preservar su función.

En resumen, la heterogeneidad de las diferentes tasas de mutación, ya sea que se trate de diferentes genes, diferentes genomas o diferentes linajes organísmicos, niega la existencia de un reloj molecular único. No obstante, hay quienes proponen la existencia no de uno, sino de muchos relojes moleculares locales, los cuales exhiben una considerable correlación entre tasas de mutación y tiempos de divergencia aplicables a genes individuales o a grupos taxonómicos específicos.